L-Cystine CAS: 56-89-3 99% Kristal zuriak edo hauts kristalinoa
| Katalogo zenbakia | XD90322 |
| produktuaren izena | L-zistina |
| CAS | 56-89-3 |
| Formula molekularra | C6H12N2O4S2 |
| Pisu Molekularra | 240.30 |
| Biltegiratze xehetasunak | Giroa |
| Tarifa Kode Harmonizatua | 29309013 |
Produktuaren zehaztapena
| Itxura | Kristal zuriak edo hauts kristalinoa |
| Saiakera | %99 |
| Kalifikazioa | USP32 |
| Errotazio espezifikoa | -215°-tik -225°-ra |
| Metal astunak | <0,0015% |
| AS | 1,5 ppm gehienez |
| SO4 | %0,040 gehienez |
| Fe | <0,003% |
| Lehortzean galtzea | %0,20 gehienez |
| Piztean hondarra | %0,10 gehienez |
| Cl | %0,10 gehienez |
Karboxipeptidasa T (CpT) konplexuen kristal-egiturak fenilalanina eta arginina substratu analogoekin - azido benzilsukzinikoa eta (2-guanidinoetilmercapto) azido sukzinikoa - ordezkapen molekularren metodoaren bidez zehaztu ziren 1,57 Å eta 1,62 Å-ko bereizmenetan, substratuaren espezifikotasun profil zabala argitzeko. entzimaren.Leu211 eta Leu254 hondakin kontserbadoreak (karboxipeptidasan A eta B karboxipeptidasan ere daudenak) substratu hidrofoboak ezagutzeko egitura-determinatzaileak zirela frogatu zen, Asp263 positiboki kargatutako substratuak ezagutzeko.Determinatzaile hauen mutazioek substratuaren profila aldatzen dute: Leu211Gln CpT aldaerak B karboxipeptidasaren antzeko propietateak eskuratzen ditu, eta Asp263Asn CpT aldaerak A karboxipeptidasaren antzeko selektibitatea.Leu254 eta Tyr255-ekin elkarreraginean dagoen Pro248-Asp258 begizta substratuaren C-terminaleko hondakina ezagutzeko arduraduna zela frogatu zen.S1' azpiguneko substratuaren loturak begizta honen ligando-sakoneko endent-aldaketa dakar, eta Leu254 albo-katearen mugimenduak Glu277 hondakinaren konformazio berrantolaketa eragiten du kataliserako erabakigarria.Metalokarboxipeptidasen substratu-selektibitateari buruzko ikuspegi berri bat da, S1' azpigunearen eta zentro katalitikoaren arteko elkarrekintzen garrantzia erakusten duena.
