L-glutamiko azido CAS: 56-86-0 99% hauts zuria
| Katalogo zenbakia | XD90312 |
| produktuaren izena | D-azido glutamikoa |
| CAS | 56-86-0 |
| Formula molekularra | C5H9NO4 |
| Pisu Molekularra | 147.13 |
| Biltegiratze xehetasunak | Giroa |
| Tarifa Kode Harmonizatua | 29224200 |
Produktuaren zehaztapena
| Itxura | Kristal zuria edo hauts kristalinoa |
| Saiakera | %99 |
| Errotazio espezifikoa | +31,5 eta +32,5° |
| pH | 3,0tik 3,5era |
| Lehortzean galtzea | %0,2 gehienez |
| Burdina | 10 ppm gehienez |
| AS2O3 | 1 ppm gehienez |
| Metal astuna (Pb) | 10 ppm gehienez |
| Amonioa | %0,02 gehienez |
| Beste aminoazido batzuk | <%0,4 |
| Kloruroa | %0,02 gehienez. |
| Piztean hondarrak (sulfatatuak) | %0,1 gehienez |
| Sulfatoa (SO4 gisa) | %0,02 gehienez |
EAAT2 glutamato garraiatzaileak hipokanpoko glutamatoaren hartzearen %90 hartzen du.EAAT2 nagusiki astrozitoetan adierazten den arren, EAAT2 molekulen % 10 axoien terminaletan aurkitzen da.Terminal glutamatergikoetan EAAT2 adierazpen maila baxuagoa izan arren, hipokanpoko xerrak d-aspartatoaren (EAAT2 substratu bat) kontzentrazio baxuarekin inkubatzen direnean, axoien terminalek d-aspartatoa astroglia bezain azkar metatzen dute.Horrek EAAT2 proteinaren banaketaren eta EAAT2-ren bidezko garraio-jardueraren arteko desadostasunik eza dakar.Hipotesi bat da (1) barneko substratuaren heterotrukea kanpoko substratuarekin aprobetxamendu garbia baino dezente azkarragoa dela eta (2) terminalek heterotrukea onartzen dutela barneko glutamato maila altua delako.Hala ere, gaur egun ez da jakiten heterotrukeak eta hartzeak tasa antzekoak edo desberdinak dituzten.Arazo honi aurre egiteko, birsortutako sistema bat erabili dugu arratoietan eta saguetan bi prozesuen tasa erlatiboak alderatzeko.Hartze garbia mintzaren potentzialaren aldaketekiko sentikorra zen eta kanpoko anioi iragazkorren bidez estimulatzen zen, akoplatu gabeko eroankortasun anioi baten existentziarekin bat etorriz.Azken hau erabiliz, heterotruke-abiadura mintzaren potentzialaren araberakoa dela ere frogatzen dugu.Gainera, gure datuek EAAT2n sodio-ihes bat dagoela iradokitzen dute.Aurkikuntza berriak EAAT2-k glutamatoa hartzeko gure aurreko ereduan sartuz, trukearen tentsio-sentsibilitatea tentsioaren menpeko Na(+) hirugarren loturak eragiten duela aurreikusten dugu.Gainera, gure esperimentuek eta simulazioek iradokitzen dute aprobetxamendu garbiaren eta heterotrukearen tasa erlatiboak EAAT2n konparagarriak direla.
