Produktuak

Espektroskopia infragorria erabili da substratu-proteina elkarrekintzak mapatzeko: erretikulu sarkoplasmikoaren Ca(2+)-ATPasaren konformazio-aldaketak nukleotidoen loturan eta ATPasaren fosforilazioan kontrolatu ziren substratuaren ATP eta ATP analogoen bidez (2'-desoxi-ATP, 3). '-desoxi-ATP eta inosina 5'-trifosfatoa), substratuaren talde funtzional zehatzetan aldatu zirenak.2'-OH, 3'-OH eta adeninaren amino-taldearen aldaketek ATPasaren loturak eragindako konformazio-aldaketaren hedadura murrizten dute, azken bi hauetan bereziki efektu indartsuak ikusita.Honek nukleotido-ATPasa konplexuak nukleotidoen eta ATPasaren arteko banakako elkarreraginekiko duen sentikortasun estrukturala erakusten du.Aztertutako talde guztiak garrantzitsuak dira lotzeko eta ligando talde jakin baten interakzioak ATPasarekin beste ligando talde batzuen elkarrekintzen araberakoak dira.ATPasaren fosforilazioa ITPrako eta 2'-desoxi-ATPrako ikusi zen, baina ez 3'-desoxi-ATPrako.Ez dago lotura zuzenik nukleotidoen loturaren aldaketa konformazionalen hedaduraren eta fosforilazio-abiaduraren artean, ATP-k eragindako aldaketa konformazionalaren hedadura osoa fosforilaziorako derrigorrezkoa ez dela erakutsiz.Nukleotido-ATPasa konplexurako ikusi den bezala, E1PCa(2) fosforilatuaren lehen ATPasa tartekoaren konformazioa ere nukleotidoaren araberakoa da, eta ATPasa egoerak aurrez aurreikusitakoa baino konformazio uniforme gutxiago dutela adierazten du.