D-Glutamic azido CAS:6893-26-1 99% hauts zuria
| Katalogo zenbakia | XD90313 |
| produktuaren izena | D-azido glutamikoa |
| CAS | 6893-26-1 |
| Formula molekularra | C5H9NO4 |
| Pisu Molekularra | 147.13 |
| Biltegiratze xehetasunak | Giroa |
| Tarifa Kode Harmonizatua | 29224200 |
Produktuaren zehaztapena
| Itxura | Hauts kristalino zuria |
| Saiakera | %99 |
| Errotazio espezifikoa | -31tik -32.2 |
| Metal astunak | <10 ppm |
| AS | <1ppm |
| pH | 3 - 3.5 |
| SO4 | <0,020% |
| Fe | <10 ppm |
| Lehortzean galtzea | <0,20% |
| Piztean hondarrak | <0,10% |
| NH4 | <0,02% |
| Cl | <0,02% |
| Irtenbidearen egoera | > %98 |
γ-Glutamiltranspeptidasak (γ-GT) glutationaren γ-glutamil amida lotura mozten dute eta askaturiko γ-glutamil taldea uretara (hidrolisia) edo aminoazido hartzaileetara (transpeptidazioa) transferitzen dute.Nonahiko entzima hauek funtsezko zeregina dute glutationaren biosintesian eta degradazioan, eta xenobiotikoen detoxifikazioan.Hemen Bacillus licheniformis γ-GT (BlGT) 3Å bereizmen kristalaren egituraren eta l-Glu-rekin duen konplexuaren berri ematen dugu.X izpien egiturek baieztatzen dute BlGT N-terminaleko hidrolasa nukleofilikoen superfamiliakoa dela eta agerian uzten dute proteinak Bacillus subtilis-en entzima homologoarentzat jakinarazitakoaren antzekoa den gune aktibo irekia duela, baina gizakiaren γ-GTren eta gizakien γ-GTren kasuan ikusitakoen ezberdina dela. beste mikroorganismo batzuen γ-GTentzat.Datuek iradokitzen dute l-Glu-ren loturak BlGT azpiunitate handiaren C-terminal buztanaren berrantolaketa bat eragiten duela eta metal ioi baten aitorpenean egon daitezkeen azido-hondakinen multzoa identifikatzea ahalbidetzen duela.Hondakin horiek BlGTren konformazio-egonkortasunean duten eginkizuna aztertu da Ala mutante bakar berrien autoprozesamendua, jarduera entzimatikoa, desnaturalizazio kimikoa eta termikoa ezaugarrituz.Emaitzek erakusten dute Asp568 Ala batekin ordezkatzeak proteinaren autoprozesamenduari eta egitura-egonkortasunari eragiten diola.
